اینستاگرام تی پی بین
همایش ، رویداد ، ژورنال
حوزه های تحت پوشش رویداد
  • purification and characterization of maltooligosaccharide-forming α-amylase from moderately halophilic marinobacter sp. emb8

    نویسندگان :
    جزئیات بیشتر مقاله
    • تاریخ ارائه: 1390/01/01
    • تاریخ انتشار در تی پی بین: 1390/01/01
    • تعداد بازدید: 565
    • تعداد پرسش و پاسخ ها: 0
    • شماره تماس دبیرخانه رویداد: -
     maltooligosaccharides especially maltotriose and maltotetraose producing amylases are highly desirable for application in bread making and other food industries. a maltotriose and maltotetraose producing amylase from moderately halophilic marinobacter sp. emb8 is described. under optimized culture conditions, 48.0 iu/ml amylase was obtained. the enzyme was purified to homogeneity by ultrafiltration, deae cellulose and sephadex g-75 column chromatography with 52% yield and 76-fold purification. it was a monomeric protein of 72 kda. the amylase had many novel features viz. stability up to 20% nacl, 80 °c temperature, ph 6.0–11.0 and in wide range of organic solvents at high concentrations. the enzyme efficiently hydrolyzed starch into maltooligosaccharides rich in maltotriose and maltotetraose. these novel properties make the marinobacter sp. amylase a potentially useful enzyme.

سوال خود را در مورد این مقاله مطرح نمایید :

با انتخاب دکمه ثبت پرسش، موافقت خود را با قوانین انتشار محتوا در وبسایت تی پی بین اعلام می کنم
مقالات جدیدترین رویدادها
مقالات جدیدترین ژورنال ها